SDS PAGE할 때 아미노산에 SDS가 균일하게 걸리는 이유는?
SDS PAGE할 때 아미노산에 무작위적으로 SDS가 붙는 것이 아니라 균일하게 결합한다고 하던데, 어떻게 균일하게 결합하게 되나요?
안녕하세요. 김경태 과학전문가입니다.
SDS-PAGE은 단백질의 크기와 전기적인 특성을 분석하는 실험 기법입니다. SDS는 단백질을 해리시켜 선형 상태로 변환시키는 역할을 합니다.
SDS는 단백질의 하이드로포비시티를 감소시키고, 단백질 구조를 더 선형적인 형태로 만들어 줍니다. 이로 인해 SDS는 단백질 표면에 균일하게 부착될 수 있습니다. SDS는 단백질 분자 내부의 탄소 사슬에 결합하여 수용성이 좋은 구조를 형성합니다.
SDS는 약한 음이온을 가지고 있으며, 전기영동 동안 전기장을 형성하는 이온들과 상호작용합니다. SDS에 의해 균일하게 덮여진 단백질은 음전하를 가지게 되며, 전기장에 따라 이동하게 됩니다. SDS는 단백질에 대한 양전하를 부여하여 모든 단백질을 음전하로 만듭니다. 이렇게 되면 전기장에 의해 단백질의 크기에 따라 정확히 분리되고, SDS-PAGE 젤에서 일정한 이동 거리를 가지게 됩니다.
SDS-PAGE(Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis)는 단백질 분자의 크기를 분리하는데 사용되는 전기영동 기술입니다. SDS-PAGE에서 SDS(Sodium Dodecyl Sulfate)는 단백질을 형태나 크기와 관계없이 균일하게 결합시키는 역할을 수행합니다. 이러한 균일한 결합은 단백질의 이동 거리와 모양을 분석하는데 매우 중요합니다.
SDS는 단백질의 세포막 구조와 상관없이 결합하도록 설계된 계면활성제입니다. 아미노산들은 SDS 분자와 하이드로포비한 부분이 서로 상호 작용하여 결합합니다. SDS 분자의 하이드로포비한 부분은 단백질의 아미노산 측면 사슬과 유사하며, SDS가 단백질 분자와 결합하면서 비슷한 방식으로 단백질 분자에 동일하게 부착됩니다.
결과적으로 SDS-PAGE 절차에서 단백질 샘플은 SDS에 의해 형태가 선형적이고 균일하게 부분적으로 전기를 음극(-) 방향으로 이동하도록 만들어집니다. SDS의 작용으로 모든 단백질 분자들이 음극 쪽으로 이동하며, 이동 거리는 단백질의 크기와 관련이 있으므로 SDS-PAGE를 통해 단백질의 분자량을 알 수 있습니다.
SDS-PAGE는 단백질의 분자량을 분석하는 데에 널리 사용되는 효과적인 기술이며, 균일하게 결합하는 SDS의 성질은 이 기술의 정확성과 신뢰성을 보장합니다.