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배위결합은 일반적인 공유 결합과 어떤 차이가 있나요?
안녕하세요. 네, 질문해주신 배위결합은 일반적인 공유결합과는 약간의 차이가 있습니다. 우선 일반적인 공유결합이란 두 원자가 전자쌍을 하나씩 제공하여 결합을 형성하는 것을 말하는데요, 결합에 참여하는 전자쌍은 각 원자가 하나씩 제공하며 결합 에너지와 결합 길이는 보통 일정하고 이때 결합 방향성 즉 오비탈의 겹침과 결합 강도는 공유 결합 특성에 따릅니다. 반면에 배위결합이란 한쪽 원자가 전자쌍을 모두 제공하고, 다른 쪽 원자가 빈 오비탈을 제공하여 결합이 형성되는 것을 말하는데요, 결합에 전자쌍을 한 원자가 모두 제공하며 수용자는 전자를 제공하지 않고 빈 오비탈로 받아주기 때문에 일반적인 공유결합과는 결합의 형성 방식에서 차이가 있습니다. 다만 배위결합이 형성된 후에는 일반 공유결합처럼 행동하며, 전형 원소를 제외한 금속 이온에서 많이 발견되고 특히 배위 화합물에서 핵심 역할을 한다고 볼 수 있습니다. 감사합니다.
학문 / 화학
25.09.15
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세균에서 빛을 이용한 DNA 수정 기작은 어떠한 원리로 일어나나요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 세균은 인간과 달리 빛을 이용하여 DNA를 수선할 수 있습니다.자외선은 DNA에 흡수되어 인접한 티민(T)이나 사이토신(C) 사이에 피리미딘 이합체를 형성하는데요, 이로 인하여 DNA 이중나선에서 인접한 티민이 서로 공유결합(C=C 결합)으로 연결되었을 때 DNA 구조가 왜곡되고 DNA 복제나 전사가 어려워집니다. 이때 세균은 특수한 효소인 photolyase를 가지고 있는데요, 이 효소는 손상된 DNA(피리미딘 이합체)에 특이적으로 결합하고 청색광을 흡수했을 때 효소 내 보조인자(FADH⁻)가 들뜬 상태가 되면서 티민 이합체의 공유결합에 들뜬 전자를 제공하게 됩니다. 이로 인하여 티민 사이의 이합체 결합이 깨지고, 원래의 단일 티민 염기로 회복되며 즉, 빛 에너지를 직접적으로 활용하여 공유결합을 끊고 DNA를 복원하는 과정을 수행하는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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염기는 바뀌었지만 아미노산은 변하지 않는 침묵 돌연변이는 왜 일어나는 것인가요?
안녕하세요. 말씀해주신 것과 같이 DNA에서 염기서열이 변했지만, 이 변화가 단백질의 아미노산 서열에는 영향을 미치지 않는 돌연변이를 '침묵 돌연변이'라고 하는데요, 예를 들어, 코돈이 UUU → UUC로 바뀌더라도 둘 다 페닐알라닌(Phe)을 지정하기 때문에 아미노산 서열은 동일하게 유지됩니다. 이처럼 염기의 변화에도 불구하고 지정하는 아미노산이 변화하지 않는 것은 유전 암호의 축약성 때문인데요, 총 64개의 코돈이 존재하지만 아미노산은 20종류만 존재하기 때문에 따라서 여러 개의 코돈이 동일한 아미노산을 지정합니다. 이런 중복 때문에 일부 염기 변화는 단백질에 영향을 미치지 않는 것입니다. 또한 코돈의 3번째 염기 위치는 wobble position이라고 하여 tRNA와 결합할 때 어느 정도 허용 오차가 있는데요, 이 때문에 3번째 염기가 바뀌어도 같은 아미노산이 결합되어 침묵 돌연변이가 발생하는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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염기의 호변이체가 발생하면 염기쌍은 어떻게 수소 결합을 변환시키나요?
안녕하세요. 말씀해주신 것과 같이 염기는 자연 상태에서 아미노형과 케토형과 같은 안정한 상태로 존재하는데요, 그러나 이성질체 형태로 쉽게 전환될 수 있으며, 이때 수소 위치와 이중결합 위치가 바뀝니다. 우선 아미노형은 이미노형으로 쉽게 전환이 가능하며, 케토형은 에놀형으로 전환이 가능합니다. 이런 전환은 짧은 시간 내에 일어나지만, DNA 복제 중에는 잘못된 수소 결합 형성을 유발할 수 있는데요, 원래 정상적으로는 아데닌의 아미노(NH₂) 그룹과 티민의 케톤(O) 그룹이 수소 결합을 형성합니다. 다만 아데닌이 이미노형으로 전환될 경우에는 정상 티민과 결합하기 어려워지고, C와 수소 결합 이 가능해지기 때문에 돌연변이가 발생하는 것입니다. 다음으로 정상적으로는 구아닌의 케톤과 아미노 그룹, 시토신의 아미노-케톤 그룹 사이에 3개의 수소 결합을 형성하지만 구아닌이 엔올 형태로 바뀌게 될 경우에는 티민과 비정상적인 수소 결합 형성 가능해지면서 복제 오류를 유발하게 되는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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Etbr과 같은 삽입성 물질이 돌연변이를 유발하는 원리는 무엇인가요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 EtBr은 삽입성 물질로 DNA 상에 돌연변이를 유발할 수 있는 것으로 알려져 있습니다. EtBr은 평평한 다환 방향족 고리 구조를 가진 분자인데요, 이런 구조 때문에 DNA의 이중나선 사이의 염기쌍 사이에 끼어 들어갈 수 있으며 쉽게 말하면, EtBr은 DNA의 염기쌍 사이 공간에 끼어들어 DNA 구조를 벌리거나 늘리는 역할을 합니다.원래 DNA가 복제될 때, DNA 중합효소는 원래 염기쌍 규칙을 따라 새로운 가닥을 합성하는데요, 삽입성 물질이 DNA 사이에 끼어들면 DNA 가닥이 늘어나거나 꼬임이 생기면서 DNA 중합효소가 정확히 읽기 어려워지며 중합 과정에서 한 염기가 빠지거나, 한 염기가 추가되는 삽입이나 결실이 발생 가능합니다. 이러한 삽입이나 결실은 프레임 이동 돌연변이를 유발할 수 있으며, 단백질 번역에서 코돈의 읽는 틀이 바뀌어 비정상 단백질이 생성되는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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염기치환 돌연변이와 염기 전환 돌연변이는 어떤 차이가 있나요?
안녕하세요. 네, 질문해주신 것과 같이 염기치환 돌연변이와 염기전환 돌연변이는 차이가 있는데요, 우선 염기치환 돌연변이는 DNA 서열에서 한 염기가 다른 염기로 바뀌는 모든 종류의 점 돌연변이를 통칭하는 용어입니다. 이러한 염기치환에는 염기 전환과 염기 역전이 포함되는데요, 예를 들자면 원래 서열이 A-T에서 변이로 G-C 로 바뀌는 것과 같이 단순히 한 염기가 다른 염기로 치환된 모든 경우입니다. 즉, 염기치환은 큰 범위의 개념이고, 구체적인 유형으로 나눌 수 있는 것입니다. 다음으로 염기 전환 돌연변이는 같은 종류의 염기끼리 치환되는 경우인데요 이는 DNA 구조에 큰 변화를 주지 않아 상대적으로 자주 발생하며 점돌연변이 중 가장 흔합니다. 반면 염기 역전은 서로 다른 종류의 염기끼리 치환되는 경우이며 구조적 변화가 더 크므로 발생 빈도가 낮습니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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원핵 생명체의 번역을 억제할 수 있는 항생제의 작용원리는 어떤가요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 원핵생명체에서 단백질 합성을 억제하는 항생제들은 대부분 리보솜 기능을 선택적으로 방해하는 방식으로 작용하는데요, 원핵 리보솜은 70S (30S + 50S)이고, 진핵 리보솜은 80S이기 때문에 이 차이를 이용해 선택적 독성이 나타납니다. 우선 스트렙토마이신의 표적물질은 30S 리보솜인데요, mRNA와 tRNA의 결합 부위(A 자리)에 결합하여 코돈-안티코돈 상보적 결합 정확성을 방해하며 번역 초기 단계, 특히 개시 단계에서 오류를 유발합니다. 다음으로 테트라사이클린은 30S 소단위 리보솜에 작용하여 A 자리에 tRNA가 접근하는 것을 차단하고 이미 존재하는 리보솜-리보솜-아미노아실 tRNA 복합체에 결합하지 못하게 합니다. 마지막으로 클로람페니콜은 50S 소단위 리보솜에 작용하여 펩티딜트랜스퍼라제 작용을 억제하여 펩타이드 결합이 형성되지 못하게 합니다. 즉 이처럼 각각의 항생제들은 리보솜 소단위나 기능 부위를 달리 표적화하여 원핵 세포에서 단백질 합성을 억제하는 방식으로 작용하는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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핵으로 가는 단백질은 왜 시그널이 절단되지 않나요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 단백질이 세포 내에서 특정 소기관으로 이동할 때는 각각의 소기관 특성에 맞는 시그널 서열이 작동하게 되는데, 핵으로 가는 단백질의 경우와 미토콘드리아나 엽록체 단백질의 경우가 다른 이유는 바로 단백질 수송 메커니즘과 소기관의 구조적 특성과 관련이 있습니다. 우선 핵으로 가는 단백질은 보통 자유 리보솜에서 완전히 합성된 뒤에 핵공복합체를 통해 들어가는데요, 이때 사용되는 신호는 NLS 로, 보통 짧은 염기성 아미노산인 Lys, Arg이 반복된 서열입니다. 이때 NLS는 절단되지 않는데요 왜냐하면 핵 단백질은 세포 주기 동안 핵막이 분해 및 재형성되면서 여러 번 세포질과 핵 사이를 오가야 할 수도 있기 때문입니다. 따라서 NLS는 단백질의 고유한 주소 라벨로 작용하기 때문에 항상 유지되어야 하고, 재사용 가능한 신호로 기능하는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.14
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자유리보솜이 어떻게 부착리보솜으로 변하는 것인가요?
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 자유 리보솜이 부착 리보솜으로 변하는 과정은 단순히 리보솜 자체의 성질이 달라지는 것이 아니라, 합성되는 단백질의 특성에 따라 리보솜이 소포체 막으로 유도되는 방식으로 일어납니다. 우선 세포질에 있는 자유 리보솜은 항상 똑같이 작동을 시작하는데요 어떤 mRNA가 리보솜에 결합하면, 리보솜은 세포질에서 그 단백질의 번역을 개시합니다. 이때 만약 합성되는 단백질이 분비 단백질, 막 단백질, 또는 리소좀 효소라면, 그 단백질의 N-말단에는 짧은 신호 서열이 존재하는데, 리보솜이 이 신호 서열을 합성하면, 신호인식입자라는 단백질-RNA 복합체가 즉시 이 서열에 결합합니다. 이후 SRP가 신호 서열을 인식하면 리보솜에서의 단백질 합성이 잠시 정지되고, SRP는 리보솜-신호 서열-mRNA 복합체를 조면소포체(RER)의 막에 있는 SRP 수용체로 이동시키면서 조면소포체 막에 결합되어 있는 형태가 되는 것입니다. 감사합니다.
학문 / 생물·생명
25.09.14
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광합성과 같은 반응에서 빛의 반응을 유발할 때 빛 에너지가 어떻게 분자에 흡수되나요?
안녕하세요. 말씀해주신 것과 같이 광합성과 같은 빛 의존 반응에서 빛 에너지는 중요한 역할을 하는데요, 빛은 파동이자 입자 성질을 동시에 가지는데, 광합성에 관여할 때는 광자라는 에너지 패킷으로 작용합니다. 이 광자가 특정 분자, 특히 엽록소같은 광합성 색소에 도달하면, 분자의 전자와 상호작용을 하게 됩니다. 이때 엽록소 분자는 공명 구조를 가진 포르피린 고리 중심에 마그네슘 이온을 가지고 있으며, 이 구조는 π 전자들이 넓게 퍼져 있는 공액 이중 결합을 형성하는데요, 이러한 π 전자들은 상대적으로 들뜰 수 있는 에너지 준위 차이가 작기 때문에 가시광선 영역의 광자가 가진 에너지와 잘 맞습니다. 이때 광자가 이 분자에 흡수되면, 전자는 원래의 바닥상태에서 더 높은 에너지 준위인 들뜬 상태로 전이하게 되며, 이 들뜬 전자는 매우 불안정하기 때문에 곧 에너지를 전달하거나 화학 반응에 사용되는 것입니다. 예를 들어, 광합성에서는 엽록소의 들뜬 전자가 전자전달계의 1차 전자수용체로 이동하며, 결과적으로 전자전달계에서 ATP와 NADPH 합성을 유도하고, 광해리 반응을 통해 물이 분해되어 산소가 발생시킵니다. 감사합니다.
학문 / 화학
25.09.14
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