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포도당이 있고 젖당도 있는 상황에서는 젖당 오페론이 작동하지 않나요?
네, 맞습니다. 포도당과 젖당이 모두 존재하는 상황에서는 젖당 오페론이 거의 작동하지 않습니다.왜냐하면 포도당이 더 효율적인 에너지원이기 때문에, 대장균이 포도당을 먼저 사용하도록 진화했기 때문입니다.사실 젖당 오페론이 억제자에 의한 음성 조절 외에도 활성인자에 의한 양성 조절을 동시에 받습니다.음성 조절의 경우 젖당이 있을 때 억제자 단백질이 작동자에서 떨어져 전사가 가능해집니다. 반면 양성 조절은 포도당 농도가 높으면 활성인자인 CAP가 비활성화되어 RNA 중합효소의 전사를 돕지 못하게 됩니다.결과적으로, 젖당이 억제자를 비활성화시키더라도, 포도당의 존재로 인해 활성인자가 제 역할을 못하므로 전사율이 매우 낮아지는 것입니다.
학문 / 생물·생명
25.09.16
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식물 이름 알려주세요 사진 첨부했어요
식물의 정확한 이름을 단정하기는 어렵지만, 아르고스템마 속 식물로 보입니다.특히 잎맥을 따라 대칭적으로 나타나는 무늬의 모습은 아르고스템마 속 식물의 가장 큰 특징이죠.그 중에서도 'Argostemma sp. Melon'에 가까워 보이지만, 무늬의 선명함은 개체마다 차이가 큰 편이고 또 말씀하신 대로 국내에서는 흔히 볼 수 있는 식물이 아니기도 할뿐더러, 다른 식물에 비해 꽤 비싼 것으로 알고 있습니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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자유리보솜이 어떻게 부착리보솜으로 변하는 것인가요?
자유 리보솜은 특정 단백질을 합성할 때만 조면 소포체(RER) 막에 결합하여 부착 리보솜이 됩니다.먼저, 세포질의 자유 리보솜이 번역을 시작하여 단백질의 맨 앞부분에 신호 서열이 생성되면, 신호 인식 입자(SRP)가 이 서열에 결합하여 번역을 일시 중단시키고, 이 SRP-리보솜 복합체는 조면 소포체 막에 있는 SRP 수용체에 결합합니다.이후 리보솜은 막의 단백질 전위 통로에 연결되고, SRP가 떨어져 나가면서 번역이 다시 시작되고, 합성되는 단백질은 이 통로를 통해 조면 소포체 내부로 들어갑니다.단백질 합성이 완료되면 리보솜은 막에서 분리되어 다시 자유 리보솜으로 돌아가게 됩니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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핵으로 가는 단백질은 왜 시그널이 절단되지 않나요?
핵으로 이동하는 단백질의 핵 위치 신호(NLS)는 단백질이 핵 안팎으로 재이동하거나, 세포 분열 후 다시 핵으로 돌아올 때 필요하기 때문입니다.반면, 미토콘드리아와 엽록체로 가는 단백질의 표적화 신호는 보통 N-말단에 위치하며, 해당 소기관으로 한 번만 단백질을 들여보내는 비유하자면 단일 입장권의 역할만 합니다. 그래서 일단 단백질이 목적지에 도착하면, 이 신호는 더 이상 필요 없어져 절단효소에 의해 잘려나가게 되는 것입니다. 또한 단백질이 올바른 형태로 접히고 기능을 수행하는 데 방해가 되지 않도록 하기 위한 것도 있습니다. 따라서 핵으로 이동하는 단백질의 신호는 영구적인 표지인 반면, 미토콘드리아와 엽록체의 신호는 일회용 표지라고 볼 수 있습니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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원핵 생명체의 번역을 억제할 수 있는 항생제의 작용원리는 어떤가요?
말씀하신 스트렙토마이신이나 테트라사이클린, 클로람페니콜은 각기 다른 방식으로 리보솜의 기능을 방해합니다.스트렙토마이신은 아미노글리코사이드 계열 항생제로, 리보솜의 30S 소단위체에 결합하여 작용합니다.이 결합은 mRNA의 번역 개시 단계에서 정확한 코돈-안티코돈 인식을 방해하는데, 그 결과, 잘못된 아미노산이 삽입되거나 번역이 조기에 중단되어 오작동하는 단백질이 생성되게 되죠.테트라사이클린은 리보솜의 30S 소단위체에 결합하여 아미노아실 tRNA가 A자리에 결합하는 것을 방해합니다. A자리는 새로운 아미노산이 운반되는 tRNA가 결합하는 자리로, 이 과정이 억제되면 리보솜으로 더 이상 아미노산이 공급되지 않아 단백질 합성이 중단되게 됩니다.클로람페니콜은 리보솜의 50S 소단위체에 결합하여 펩티딜 전이효소의 활성을 억제합니다. 펩티딜 전이효소는 리보솜에서 아미노산 사이에 펩타이드 결합을 형성하는 효소인데, 이 효소의 기능이 억제되면 아미노산들이 연결되지 못하고, 단백질 사슬의 성장이 멈추게 되어 단백질 합성이 중단되는 것입니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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염기치환 돌연변이와 염기 전환 돌연변이는 어떤 차이가 있나요?
염기치환 돌연변이와 염기 전환 돌연변이는 범위에 차이가 있습니다.먼저 '염기치환 돌연변이'는 한 염기쌍이 다른 염기쌍으로 바뀌는 모든 돌연변이를 말하는 포괄적인 용어입니다.반면 '염기 전환 돌연변이'는 염기치환 돌연변이의 한 종류로, 퓨린(A, G)이 다른 퓨린으로, 또는 피리미딘(C, T)이 다른 피리미딘으로 바뀌는 경우를 말합니다.참고로 염기치환 돌연변이는 크게 두 가지로 나뉘는데, 염기치환 돌연변이의 하위 분류인 말씀하신 '전환'과 또달 한가지는 '전이'로 돌연변이 전후 염기의 종류, 즉 퓨린이나 피리미딘에 따라 구분됩니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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Etbr과 같은 삽입성 물질이 돌연변이를 유발하는 원리는 무엇인가요?
EtBr과 같은 삽입성 물질은 DNA 이중 나선 사이에 끼어들어 DNA 복제 및 전사 과정에 오류를 일으키며 돌연변이를 유발하게 됩니다.즉, 삽입성 물질은 DNA 염기쌍과 유사한 평평하고 넓은 분자 구조를 가지고 있습니다. 이 분자들은 DNA의 이중 나선 구조가 벌어진 틈으로 들어가 인접한 염기쌍 사이에 끼어들어 자리 잡습니다. 이렇게 삽입된 물질은 DNA 구조를 변형시키고 왜곡시키고 결국 돌연변이를 일으키는 원인이 되는 것입니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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염기의 호변이체가 발생하면 염기쌍은 어떻게 수소 결합을 변환시키나요?
염기의 아미노 또는 케토 형태가 각각 이미노 또는 엔올 형태로 바뀌는 현상을 호변 이성질화라고 합니다.이는 수소 원자의 위치가 바뀌면서 발생하는데, 이러한 이성질체 변화는 DNA 이중 나선 구조의 정상적인 염기 쌍 규칙을 깨뜨립니다.예를 들어, 아데닌이 이미노 형태로 변하면 정상적인 티민 대신 구아닌과 수소 결합을 형성할 수 있습니다. 반대로, 구아닌이 엔올 형태로 변하면 정상적인 시토신 대신 티민과 결합하게 됩니다.이처럼 비정상적인 염기 쌍이 형성되면 DNA 복제 과정에서 오류가 발생해 원래의 염기와 다른 염기가 삽입되는 점 돌연변이를 유발하게 되는데, 이는 결국 DNA의 유전 정보에 영구적인 변화를 가져오는 원인이 됩니다.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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염기는 바뀌었지만 아미노산은 변하지 않는 침묵 돌연변이는 왜 일어나는 것인가요?
가장 주된 이유는 주된 이유는 유전 코드의 중복성 때문입니다.유전 코드는 세 개의 염기가 한 쌍을 이루어 하나의 아미노산을 지정하는데, 대부분의 아미노산은 여러 개의 코돈에 의해 암호화될 수 있습니다. 예를 들어, 류신을 지정하는 코돈은 UUA, UUG, CUU 등 6가지나 됩니다.그렇다 보니 한 코돈 내의 염기 하나가 바뀌더라도, 그 바뀐 코돈이 여전히 같은 아미노산을 지정하는 경우가 많습니다. 예를 들어, GAU와 GAC는 모두 아스파르트산을 지정하므로, GAU가 GAC로 바뀌어도 아미노산에는 변화가 없는 거죠.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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세균에서 빛을 이용한 DNA 수정 기작은 어떠한 원리로 일어나나요?
세균은 빛을 이용한 광회복 기작으로 DNA를 복구합니다.이 과정은 DNA 광분해효소라는 효소에 의해 일어나게 되는데, 자외선에 의해 DNA에 티민 이합체와 같은 돌연변이가 발생하면, 이 효소가 이 이합체에 결합합니다. 그 후 청색광이나 자외선A를 흡수하여 그 에너지를 이용해 이합체 내의 공유 결합을 직접 끊어냅니다. 이는 돌연변이를 즉시 원래의 염기 형태로 되돌리는 상당히 효율적인 방법이죠.
학문 / 생물·생명
25.09.15
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