진핵 생명체에서 번역의 종결은 어떻게 일어나나요?
안녕하세요. 리보솜의 A자리에 mRNA의 종결 코돈이 위치하면 tRNA 대신에 번역 종결인자가 유입된다고 하는데요, tRNA와 유사하게 생긴 번열 종결 인자가 유입된 후 어떻게 번역이 종결될 수 있는지, 진핵 생명체에서 번역의 종결은 어떻게 일어나는지 궁금합니다.
안녕하세요. 정준민 전문가입니다.
진핵세포에서 uaa uag uga가 a 자리에 오면 e rf1이 trna 대신 결합해 펩티딜전이효소에 물을 제공, 결합된 펩타이드를 가수분해해 방출을 한답니다.
진핵생물의 번역 종결은 리보솜의 A자리에 종결 코돈이 나타나면 시작됩니다. 이때 tRNA와 분자적 모양이 유사한 단백질인 방출인자 eRF1이 종결 코돈을 인식하여 A자리에 결합하고, eRF3-GTP 복합체가 eRF1에 결합하여 이 과정을 돕습니다. eRF1이 결합하면 리보솜의 펩티딜 전이효소 중심이 활성화되어 P자리에 있는 tRNA와 폴리펩타이드 사슬 사이의 에스터 결합을 가수분해하여 완성된 단백질을 방출시킵니다. 이후 eRF3가 GTP를 가수분해하면서 방출인자들이 리보솜에서 떨어져 나가고, ABCE1과 같은 리보솜 재활용 인자들이 결합하여 리보솜 대단위체와 소단위체, mRNA, 그리고 tRNA를 모두 분리시킴으로써 번역 과정이 완전히 끝나게 됩니다.
안녕하세요. 질문해주신 것과 같이 진핵세포에서 번역의 종결은 단순히 mRNA에 종결코돈인 UAA, UAG, UGA이 나타났다고 해서 끝나는 것이 아니라, 특수한 단백질인 번역 종결 인자가 리보솜에 작용하면서 일어나는 기작입니다.
우선 리보솜의 A자리에 mRNA 상의 종결 코돈 UAA, UAG, UGA이 도달하게 되면, 이 코돈은 어떠한 tRNA의 안티코돈과도 상보적 결합을 하지 못하는데요, 따라서 일반 tRNA는 결합할 수 없습니다.
이때 진핵세포에는 eRF1이 종결 코돈을 인식하는데 eRF1은 tRNA와 구조적으로 유사한 형태를 가지고 있어서, 마치 tRNA처럼 A자리에 들어갈 수 있습니다. 그러나 eRF1은 아미노산을 운반하지 않으며, 종결 신호를 인식하는 특수 부위를 가집니다. 평소에는 리보솜의 펩티딜 전이효소가 A자리에 있는 아미노아실-tRNA의 아미노기(-NH₂)에 펩티드 결합을 형성하지만 A자리에 종결 코돈이 있을 때는 eRF1이 들어오기 때문에, 아미노기가 제공되지 않습니다. 따라서대신에 eRF1과 결합한 또 다른 인자인 eRF3의 도움으로, 펩티딜 전이효소가 물 분자(H₂O)를 사용하여 반응을 일으키는데요, 이 반응으로 펩티드와 tRNA 사이의 결합이 가수분해되어, 완성된 단백질 사슬이 방출되는 것입니다. 감사합니다.
종결 코돈이 리보솜의 A자리에 오면 tRNA 대신 방출 인자(Release Factor, RF)라는 단백질이 결합하여 번역을 종결시키게 됩니다.
방출 인자는 tRNA와 모양이 유사하지만, 아미노산을 운반하는 대신 리보솜의 펩티딜 전이효소 활성을 변화시킵니다. 이 변화로 인해 리보솜의 P자리에 있는 마지막 tRNA와 새로 합성된 폴리펩티드 사슬 사이의 에스테르 결합이 가수분해되어, 폴리펩티드 사슬이 tRNA로부터 분리되어 방출됩니다.
진핵생물에서는 eRF1이라는 방출 인자가 모든 종결 코돈인 UAA, UAG, UGA를 인식하여 A자리에 결합하고, eRF3가 GTP를 사용하여 이 과정을 진행하게 됩니다. 폴리펩티드 방출 후, 리보솜의 대단위체와 소단위체가 mRNA에서 분리되며 번역이 완전히 종결하게 되죠.