핵으로 가는 단백질은 왜 시그널이 절단되지 않나요?
안녕하세요. 세포질의 자유 리보솜에서 합성한 단백질이 핵으로 이동할 때 왜 시그널이 절단되지 않고 이동하며 반면에 미토콘드리아와 엽록체에서는 시그널이 절단된 상태로 유입되는 것인지 궁금합니다.
핵으로 이동하는 단백질의 핵 위치 신호(NLS)는 단백질이 핵 안팎으로 재이동하거나, 세포 분열 후 다시 핵으로 돌아올 때 필요하기 때문입니다.
반면, 미토콘드리아와 엽록체로 가는 단백질의 표적화 신호는 보통 N-말단에 위치하며, 해당 소기관으로 한 번만 단백질을 들여보내는 비유하자면 단일 입장권의 역할만 합니다. 그래서 일단 단백질이 목적지에 도착하면, 이 신호는 더 이상 필요 없어져 절단효소에 의해 잘려나가게 되는 것입니다. 또한 단백질이 올바른 형태로 접히고 기능을 수행하는 데 방해가 되지 않도록 하기 위한 것도 있습니다.
따라서 핵으로 이동하는 단백질의 신호는 영구적인 표지인 반면, 미토콘드리아와 엽록체의 신호는 일회용 표지라고 볼 수 있습니다.
핵으로 가는 단백질의 위치 신호가 절단되지 않는 가장 중요한 이유는 재사용의 필요성 때문이며, 이는 미토콘드리아나 엽록체로 한 번 이동하면 영구적으로 머무는 단백질과의 근본적인 차이점입니다. 세포가 분열할 때 핵막은 사라지고 핵 내부의 단백질들은 세포질로 흩어지게 되는데, 분열이 끝난 후 새로 생긴 두 개의 딸핵 속으로 이 단백질들이 다시 들어가기 위해서는 핵 위치 신호(NLS)가 그대로 붙어 있어야만 합니다. 반면, 미토콘드리아나 엽록체로 들어간 단백질은 그 안에서 계속 기능하며 밖으로 나올 필요가 없으므로, 일단 목적지에 도착하면 불필요해진 신호 서열을 잘라내어 이동 과정을 비가역적으로 만들고 단백질이 올바르게 접히거나 조립되도록 합니다.
안녕하세요. 네, 말씀해주신 것과 같이 단백질이 세포 내에서 특정 소기관으로 이동할 때는 각각의 소기관 특성에 맞는 시그널 서열이 작동하게 되는데, 핵으로 가는 단백질의 경우와 미토콘드리아나 엽록체 단백질의 경우가 다른 이유는 바로 단백질 수송 메커니즘과 소기관의 구조적 특성과 관련이 있습니다. 우선 핵으로 가는 단백질은 보통 자유 리보솜에서 완전히 합성된 뒤에 핵공복합체를 통해 들어가는데요, 이때 사용되는 신호는 NLS 로, 보통 짧은 염기성 아미노산인 Lys, Arg이 반복된 서열입니다. 이때 NLS는 절단되지 않는데요 왜냐하면 핵 단백질은 세포 주기 동안 핵막이 분해 및 재형성되면서 여러 번 세포질과 핵 사이를 오가야 할 수도 있기 때문입니다. 따라서 NLS는 단백질의 고유한 주소 라벨로 작용하기 때문에 항상 유지되어야 하고, 재사용 가능한 신호로 기능하는 것입니다. 감사합니다.
안녕하세요. 정준민 전문가입니다.
핵으로 가는 단백질의 nls는 운반 단백질이 인식하는 주소 태그로 단백질 접힌 뒤에도 표면에 남아야 재수출, 재수입이 가능하답니다.
반면 미토콘드리아, 엽록체 시그널은 이동 후 필요 없는 프리펩타이드라 내부 단백질 분해 효소가 절단해 제거한답니다.