안녕하세요
생물·생명
Q. 오페론을 가지고 있을 때의 장점은 무엇인가요?
가장 큰 장점이라면 유전자 발현의 효율적인 조절이 가능해지고, 그 덕분에 에너지와 자원을 절약할 수 있다는 것입니다.오페론은 여러 개의 구조 유전자가 하나의 프로모터와 작동자에 의해 함께 조절되는 유전자 발현 단위입니다. 이 유전자들은 보통 하나의 대사 경로에 관여하는 효소들을 암호화하며, 외부 환경 변화에 따라 필요할 때만 한꺼번에 발현되거나 억제됩니다.예를 들어, 젖당을 분해하는 효소들이 필요할 때, 오페론은 이 효소들을 모두 동시에 발현시켜 신속한 물질대사가 가능하게 하고, 반대로, 젖당이 없으면 이 유전자들을 모두 억제하여 불필요한 단백질 생산에 에너지를 아끼게 됩니다. 이러한 체계는 원핵생물이 변화하는 환경에 빠르게 적응하고 생존하는 데 결정적인 역할을 했습니다.결과적으로 오페론은 원핵생물이 자원을 낭비하지 않고 필요한 유전자를 필요한 시기에만 발현시키는, 매우 경제적이고 효과적인 유전자 조절 시스템인 것이죠.
생물·생명
Q. 조절자는 왜 오페론을 포함시키지 않나요?
왜냐하면 조절자 유전자가 오페론 외부의 신호에 의해 항상 발현되기 때문입니다.오페론은 하나의 조절 유전자에 의해 통제되는 집단 유전자 발현 체계이며, 오페론에는 구조 유전자, 프로모터, 작동자가 포함되어 있습니다.구조 유전자는 실제로 단백질을 만드는 유전자를 말하고, 프로모터는 RNA 중합효소가 결합하는 부위, 작동자는 억제자가 결합하여 전사를 방해하는 부위입니다.반면, 조절자 유전자는 오페론과 별개로 존재하며 억제자 단백질을 만듭니다.억제자 단백질은 작동자에 결합하여 구조 유전자의 전사를 억제하는 역할을 하며 조절자 유전자는 오페론의 작동 여부와 상관없이 항상 발현되기 때문에 오페론의 구성 요소로 분류되지 않는 것입니다.
생물·생명
Q. 젖당 오페론을 구성하는 구조 유전자의 기능은 무엇인가요?
대장균의 젖당 오페론을 구성하는 구조 유전자는 lacZ, lacY, lacA 세 가지이며, 각각 젖당 대사에 필요한 효소를 만듭니다.먼저 lacZ 유전자는 베타-갈락토시다아제 효소를 만듭니다. 이 효소는 젖당을 포도당과 갈락토오스로 분해하여 대장균이 에너지원으로 사용할 수 있게 합니다.그리고 lacY 유전자는 젖당 투과효소를 만듭니다. 이 효소는 세포막에 존재하며, 외부의 젖당을 세포 안으로 운반하여 젖당이 대사될 수 있도록 합니다.lacA 유전자는 티오갈락토시드 전이효소를 만듭니다. 그런데, 이 효소의 정확한 기능은 아직 명확히 밝혀지지 않았습니다. 다만, 젖당 대사 과정에서 독성 물질이 축적되는 것을 막는 역할을 할 것으로 추정하고 있습니다.
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Q. 포도당이 있고 젖당도 있는 상황에서는 젖당 오페론이 작동하지 않나요?
네, 맞습니다. 포도당과 젖당이 모두 존재하는 상황에서는 젖당 오페론이 거의 작동하지 않습니다.왜냐하면 포도당이 더 효율적인 에너지원이기 때문에, 대장균이 포도당을 먼저 사용하도록 진화했기 때문입니다.사실 젖당 오페론이 억제자에 의한 음성 조절 외에도 활성인자에 의한 양성 조절을 동시에 받습니다.음성 조절의 경우 젖당이 있을 때 억제자 단백질이 작동자에서 떨어져 전사가 가능해집니다. 반면 양성 조절은 포도당 농도가 높으면 활성인자인 CAP가 비활성화되어 RNA 중합효소의 전사를 돕지 못하게 됩니다.결과적으로, 젖당이 억제자를 비활성화시키더라도, 포도당의 존재로 인해 활성인자가 제 역할을 못하므로 전사율이 매우 낮아지는 것입니다.
생물·생명
Q. 식물 이름 알려주세요 사진 첨부했어요
식물의 정확한 이름을 단정하기는 어렵지만, 아르고스템마 속 식물로 보입니다.특히 잎맥을 따라 대칭적으로 나타나는 무늬의 모습은 아르고스템마 속 식물의 가장 큰 특징이죠.그 중에서도 'Argostemma sp. Melon'에 가까워 보이지만, 무늬의 선명함은 개체마다 차이가 큰 편이고 또 말씀하신 대로 국내에서는 흔히 볼 수 있는 식물이 아니기도 할뿐더러, 다른 식물에 비해 꽤 비싼 것으로 알고 있습니다.
생물·생명
Q. 자유리보솜이 어떻게 부착리보솜으로 변하는 것인가요?
자유 리보솜은 특정 단백질을 합성할 때만 조면 소포체(RER) 막에 결합하여 부착 리보솜이 됩니다.먼저, 세포질의 자유 리보솜이 번역을 시작하여 단백질의 맨 앞부분에 신호 서열이 생성되면, 신호 인식 입자(SRP)가 이 서열에 결합하여 번역을 일시 중단시키고, 이 SRP-리보솜 복합체는 조면 소포체 막에 있는 SRP 수용체에 결합합니다.이후 리보솜은 막의 단백질 전위 통로에 연결되고, SRP가 떨어져 나가면서 번역이 다시 시작되고, 합성되는 단백질은 이 통로를 통해 조면 소포체 내부로 들어갑니다.단백질 합성이 완료되면 리보솜은 막에서 분리되어 다시 자유 리보솜으로 돌아가게 됩니다.
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Q. 핵으로 가는 단백질은 왜 시그널이 절단되지 않나요?
핵으로 이동하는 단백질의 핵 위치 신호(NLS)는 단백질이 핵 안팎으로 재이동하거나, 세포 분열 후 다시 핵으로 돌아올 때 필요하기 때문입니다.반면, 미토콘드리아와 엽록체로 가는 단백질의 표적화 신호는 보통 N-말단에 위치하며, 해당 소기관으로 한 번만 단백질을 들여보내는 비유하자면 단일 입장권의 역할만 합니다. 그래서 일단 단백질이 목적지에 도착하면, 이 신호는 더 이상 필요 없어져 절단효소에 의해 잘려나가게 되는 것입니다. 또한 단백질이 올바른 형태로 접히고 기능을 수행하는 데 방해가 되지 않도록 하기 위한 것도 있습니다. 따라서 핵으로 이동하는 단백질의 신호는 영구적인 표지인 반면, 미토콘드리아와 엽록체의 신호는 일회용 표지라고 볼 수 있습니다.
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Q. 원핵 생명체의 번역을 억제할 수 있는 항생제의 작용원리는 어떤가요?
말씀하신 스트렙토마이신이나 테트라사이클린, 클로람페니콜은 각기 다른 방식으로 리보솜의 기능을 방해합니다.스트렙토마이신은 아미노글리코사이드 계열 항생제로, 리보솜의 30S 소단위체에 결합하여 작용합니다.이 결합은 mRNA의 번역 개시 단계에서 정확한 코돈-안티코돈 인식을 방해하는데, 그 결과, 잘못된 아미노산이 삽입되거나 번역이 조기에 중단되어 오작동하는 단백질이 생성되게 되죠.테트라사이클린은 리보솜의 30S 소단위체에 결합하여 아미노아실 tRNA가 A자리에 결합하는 것을 방해합니다. A자리는 새로운 아미노산이 운반되는 tRNA가 결합하는 자리로, 이 과정이 억제되면 리보솜으로 더 이상 아미노산이 공급되지 않아 단백질 합성이 중단되게 됩니다.클로람페니콜은 리보솜의 50S 소단위체에 결합하여 펩티딜 전이효소의 활성을 억제합니다. 펩티딜 전이효소는 리보솜에서 아미노산 사이에 펩타이드 결합을 형성하는 효소인데, 이 효소의 기능이 억제되면 아미노산들이 연결되지 못하고, 단백질 사슬의 성장이 멈추게 되어 단백질 합성이 중단되는 것입니다.
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Q. 염기치환 돌연변이와 염기 전환 돌연변이는 어떤 차이가 있나요?
염기치환 돌연변이와 염기 전환 돌연변이는 범위에 차이가 있습니다.먼저 '염기치환 돌연변이'는 한 염기쌍이 다른 염기쌍으로 바뀌는 모든 돌연변이를 말하는 포괄적인 용어입니다.반면 '염기 전환 돌연변이'는 염기치환 돌연변이의 한 종류로, 퓨린(A, G)이 다른 퓨린으로, 또는 피리미딘(C, T)이 다른 피리미딘으로 바뀌는 경우를 말합니다.참고로 염기치환 돌연변이는 크게 두 가지로 나뉘는데, 염기치환 돌연변이의 하위 분류인 말씀하신 '전환'과 또달 한가지는 '전이'로 돌연변이 전후 염기의 종류, 즉 퓨린이나 피리미딘에 따라 구분됩니다.
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Q. Etbr과 같은 삽입성 물질이 돌연변이를 유발하는 원리는 무엇인가요?
EtBr과 같은 삽입성 물질은 DNA 이중 나선 사이에 끼어들어 DNA 복제 및 전사 과정에 오류를 일으키며 돌연변이를 유발하게 됩니다.즉, 삽입성 물질은 DNA 염기쌍과 유사한 평평하고 넓은 분자 구조를 가지고 있습니다. 이 분자들은 DNA의 이중 나선 구조가 벌어진 틈으로 들어가 인접한 염기쌍 사이에 끼어들어 자리 잡습니다. 이렇게 삽입된 물질은 DNA 구조를 변형시키고 왜곡시키고 결국 돌연변이를 일으키는 원인이 되는 것입니다.